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Biología Viral

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Contenidos con Investigacion Biología Viral .

Biología Viral

1. Estudio del mecanismo de fusión de membranas inducido por las proteínas de superficie del virus respiratorio sincitial humano y del metapneumovirus humano.
2. Estudio y caracterización de la respuesta inmune frente a virus respiratorios.
3. Desarrollo de vacunas frente a los pneumovirus humanos basadas en subunidades proteicas de la proteína de fusión de membranas, proteína F.

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The Complexity of Antibody Responses Elicited against the Respiratory Syncytial Virus Glycoproteins in Hospitalized Children Younger than 2 Years

2. Trento A, Rodriguez-Fernandez R, Gonzalez-Sanchez MI, Gonzalez-Martinez F, Mas V, Vazquez M, et al. The Complexity of Antibody Responses Elicited against the Respiratory Syncytial Virus Glycoproteins in Hospitalized Children Younger than 2 Years. Front Microbiol. 2017;8:2301.

PUBMED DOI

Potent single-domain antibodies that arrest respiratory syncytial virus fusion protein in its prefusion state.

3. Rossey I, Gilman MS, Kabeche SC, Sedeyn K, Wrapp D, Kanekiyo M, et al. Potent single-domain antibodies that arrest respiratory syncytial virus fusion protein in its prefusion state. Nat Commun. 2017;8:14158.

PUBMED DOI

Rapid profiling of RSV antibody repertoires from the memory B cells of naturally infected adult donors

6. Gilman MS, Castellanos CA, Chen M, Ngwuta JO, Goodwin E, Moin SM, et al. Rapid profiling of RSV antibody repertoires from the memory B cells of naturally infected adult donors. Sci Immunol. 2016;1(6).

PUBMED DOI

Characterization of a Prefusion-Specific Antibody That Recognizes a Quaternary, Cleavage-Dependent Epitope on the RSV Fusion Glycoprotein.

8. Gilman MS, Moin SM, Mas V, Chen M, Patel NK, Kramer K, et al. Characterization of a Prefusion-Specific Antibody That Recognizes a Quaternary, Cleavage-Dependent Epitope on the RSV Fusion Glycoprotein. PLoS Pathog. 2015;11(7):e1005035.

PUBMED DOI

Polyclonal and monoclonal antibodies specific for the six-helix bundle of the human respiratory syncytial virus fusion glycoprotein as probes of the protein post-fusion conformation.

 9. Palomo C, Mas V, Vazquez M, Cano O, Luque D, Terron MC, et al. Polyclonal and monoclonal antibodies specific for the six-helix bundle of the human respiratory syncytial virus fusion glycoprotein as probes of the protein post-fusion conformation. Virology. 2014;460-461:119-27.

PUBMED DOI

Structure and immunogenicity of pre-fusion-stabilized human metapneumovirus F glycoprotein.

Battles MB, Mas V, Olmedillas E, Cano O, Vazquez M, Rodriguez L, et al. Structure and immunogenicity of pre-fusion-stabilized human metapneumovirus F glycoprotein. Nat Commun. 2017;8(1):1528.

PUBMED DOI

Generation and Characterization of ALX-0171, a Potent Novel Therapeutic Nanobody for the Treatment of Respiratory Syncytial Virus Infection

Detalle L, Stohr T, Palomo C, Piedra PA, Gilbert BE, Mas V, et al. Generation and Characterization of ALX-0171, a Potent Novel Therapeutic Nanobody for the Treatment of Respiratory Syncytial Virus Infection. Antimicrob Agents Chemother. 2016;60(1):6-13.

PUBMED DOI

Characterization of an enhanced antigenic change in the pandemic 2009 H1N1 influenza virus haemagglutinin

Garcia-Barreno B, Delgado T, Benito S, Casas I, Pozo F, Cuevas MT, et al. Characterization of an enhanced antigenic change in the pandemic 2009 H1N1 influenza virus haemagglutinin. J Gen Virol. 2014;95(Pt 5):1033-42.

PUBMED DOI

Pneumoviridae fusion proteins as immunogens to induce cross-neutralizing antibody responses

Olmedillas E, Cano O, Martinez I, Luque D, Terron MC, McLellan JS, et al. Chimeric Pneumoviridae fusion proteins as immunogens to induce cross-neutralizing antibody responses. EMBO Mol Med. 2018;10(2):175-87.

PUBMED DOI

Structure and Immunogenicity of the Human Metapneumovirus F Protein in the Postfusion Conformation.

5. Mas V, Rodriguez L, Olmedillas E, Cano O, Palomo C, Terron MC, et al. Engineering, Structure and Immunogenicity of the Human Metapneumovirus F Protein in the Postfusion Conformation. PLoS Pathog. 2016;12(9):e1005859.

PUBMED DOI

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Listado de personal

Información adicional

La actividad investigadora del grupo de Biología Viral desde sus inicios en los años 80 se ha centrado en los virus respiratorios, sobre todo en el estudio de los mecanismos de entrada de los virus en la célula, aspectos evolutivos, propiedades antigénicas y desarrollo de vacunas.

En la actualidad los objetivos del grupo se focalizan en la caracterización de la respuesta inmune y en el desarrollo de vacunas frente a los pneumovirus humanos: el virus respiratorio sincitial humano (hRSV) y el metapneumovirus humano (hMPV).

Ambos virus están considerados como importantes patógenos respiratorios de elevada relevancia en la clínica, especialmente en la población pediátrica.

En actualidad no se dispone de vacunas seguras y eficaces frente a estos virus.  Mediante ingeniería de proteínas en el laboratorio se desarrollan subunidades proteicas solubles basadas en la proteína de fusión (proteína F) del hRSV y del hMPV para su uso como vacunas frente a los pneumovirus humanos.

Por otro lado, y gracias a la caracterización  del tipo de respuesta humoral inducida por las proteínas F de estos virus, el laboratorio también está involucrado en el aislamiento de anticuerpos monoclonales y nanoanticuerpos para su uso como tratamientos frente a estos virus.

La actividad investigadora del grupo de Biología Viral desde sus inicios en los años 80 se ha centrado en los virus respiratorios, sobre todo en el estudio de los mecanismos de entrada de los virus en la célula, aspectos evolutivos, propiedades antigénicas y desarrollo de vacunas.

En la actualidad los objetivos del grupo se focalizan en la caracterización de la respuesta inmune y en el desarrollo de vacunas frente a los pneumovirus humanos: el virus respiratorio sincitial humano (hRSV) y el metapneumovirus humano (hMPV).

Ambos virus están considerados como importantes patógenos respiratorios de elevada relevancia en la clínica, especialmente en la población pediátrica.

En actualidad no se dispone de vacunas seguras y eficaces frente a estos virus.  Mediante ingeniería de proteínas en el laboratorio se desarrollan subunidades proteicas solubles basadas en la proteína de fusión (proteína F) del hRSV y del hMPV para su uso como vacunas frente a los pneumovirus humanos.

Por otro lado, y gracias a la caracterización  del tipo de respuesta humoral inducida por las proteínas F de estos virus, el laboratorio también está involucrado en el aislamiento de anticuerpos monoclonales y nanoanticuerpos para su uso como tratamientos frente a estos virus.

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